※ 引述《[email protected] (~風雅的老虎~)》之銘言： : 困擾已久的問題 : 一般加熱denature protein是打斷其鍵結 : 那為何白蛋白在鍵結被打斷後會凝固呢？ : 是有新的鍵結產生了嗎？ : 或者凝固不代表新鍵的生成？ : 謝謝 所謂變性並不一定指斷鍵或生成 有可能是鍵結的方式.折疊的方式不同了 而引起分子間作用力不同而所導致 引用 http://brc.se.fju.edu.tw/protein/character/denature.htm 蛋白質的變性 當蛋白質溶液，例如卵白蛋白，慢慢加熱到大約60或70℃時，溶液會慢慢變成雲狀的 黏稠凝固物， 這是一種常常可以見到的過程，煎荷包蛋時就可以看到。蛋白部分含有白蛋白(albumin) ，遇到熱會凝固成白色的固體， 當蛋白已經被熱凝固之後，即使它冷卻也不會再還原成未加熱時的澄清液體， 所以加熱卵白蛋白會使其性質改變， 這個反應是不可逆的。這種加熱產生的效應也會發生在其他的球狀蛋白身上， 不論它們的大小或是生物功能為何， 但是真正發生變化的溫度，隨蛋白質不同而不同。加熱所產生蛋白質的改變， 是一種變性(denaturation)， 自然狀態的蛋白質稱為天然蛋白(native proteins)；改變之後稱為 變性的蛋白質(denatured proteins)。 蛋白質變性的第二個結果是：蛋白質幾乎都會失去它的生物活性。 因此當酶的水溶液被加熱至沸點，經過數分鐘的冷卻， 它通常會變成不可溶解，而且不再具有催化反應的功能。 蛋白質變性不只會由加熱引起， 也會因為極端的pH值（強酸或強鹼）而發生。蛋白質暴露於混合的有機溶劑， 如乙醇、丙酮及某些溶劑（如尿素）、清潔劑， 甚至只是將蛋白質溶液劇烈搖動直到起泡，都會引發它的變性。 事實上，直接試驗顯示，當蛋白質進行變性時，多胜鏈的共價鍵並沒有斷裂， 所以蛋白質的特殊胺基酸序列， 在變性之後仍然完整存在。雖然如此，但是大部分蛋白質的生物活性都已經喪失。 由此可知，蛋白質生物活性的決定，不只在於胺基酸序列而已，尚有其它的因素。 蛋白質在它們的一級骨架結構之外，還有更複雜的結構。簡言之， 天然蛋白質共價鍵連結的多胜鏈， 以三度空間折疊，每種蛋白質都有特殊的折疊方式，鏈折疊的特殊狀態， 賦予每種蛋白質特殊的生物功能。 當蛋白質變性時，其多胜鏈特殊的三度空間排列瓦解，並展開任意的結構， 但是並不破壞共價鏈的骨架結構， 所以天然蛋白質分子是非常脆弱的，而且很容易被熱或其他看似溫和的處理所破壞 。當我們想要將蛋白質分離或純化， 方便研究它們的生物作用時，必須小心處理，以免使蛋白質變性。 ※ 參考資料: 魏耀揮等譯 生物化學原理 p124~125 國立編譯館 (1986) 整理: 黃信明 -- 我們將不會停止探索, 而探索的終點, 必將回到我們的起點, 穿過陌生而猛然意起的那扇門, 我們將第一次認識這地方, 這才發現世間仍待探索的最後一寸土地, 竟是我們當初的起點. -- ※Post by snark from nat-11.tpc.edu.tw